中财网青蛙王子爽身粉有害吗:氨基酸、人体必需氨基酸、肽、生物活性肽
来源：百度文库 编辑：中财网 时间：2024/04/28 05:27:57
氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸的分类
天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：
①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；
③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
8种人体必需氨基酸的记忆口诀
①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"
谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).
②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋"
笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）
③＂携带一两本甲硫色书来＂
携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸)
④“一家写两三本书来”
一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）携（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）
其理化特性大致有：
1）都是无色结晶。熔点约在
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸单字母简写和性质列表：
缩写 全名 中文译名 支链 分子量 等电点 解离常数（羧基） 解离常数（胺基） pKr(R)
G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78
A Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87
V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74
L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74
I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76
F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31
W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46
D Asp Aspartic acid 天冬氨酸酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
N Asn Asparagine 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72
E Glu Glutamic acid 谷氨酸酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
K Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54
Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13
M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28
R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 C Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
P Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64
氨基酸的检测
1、茚三酮反应 （ninhydrin reaction）
试剂 颜色 备注
茚三酮（弱酸环境加热） 蓝色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色） （检验α－氨基）
2、坂口反应 （Sakaguchi reaction）
α-萘酚+碱性次溴酸钠红色 （检验胍基 精氨酸有此反应） 3、米隆反应
HgNO3+HNO3+热 红色 （检验酚基 酪氨酸有此反应）
4、Folin-Ciocalteau反应
磷钨酸-磷钳酸 蓝色 （检验酚基 酪氨酸有此反应）
5、黄蛋白反应
浓硝酸煮沸 黄色 （检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）
6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）
乙醛酸+浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基 色氨酸有此反应）
7、Ehrlich反应
P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 （检验吲哚基 色氨酸有此反应）
8、硝普盐试验
Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）
9、Sulliwan反应
1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）
10、Folin反应
1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 （检验α－氨基酸）
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
氨基酸制备专利集
1、氨基酸纳米硒及其制备方法
2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法
3、复合氨基酸胶囊及其制备方法
4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法
5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法
6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法
7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法
8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用
9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法
10、氨基酸叶面肥的制备方法
11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法
12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途
15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法
16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法
17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物
18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法
19、氨基酸锌的制备方法及其应用
20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法
目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。
氨基酸的功能
氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。
一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础
1．构成人体的最基本物质之一
构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。
作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。
构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、
2．生命代谢的物质基础
生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。
蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。
二、在食物营养中的地位和作用
人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。
作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。
氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？
1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的
作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。
2．起氮平衡作用
当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。
3．转变为糖或脂肪
氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。
4. 产生一碳单位
某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。
一碳单位具有一下两个特点：１.不能在生物体内以游离形式存在；
２.必须以四氢叶酸为载体。
能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。
一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。
5．参与构成酶、激素、部分维生素
酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。
6．人体必需氨基酸的需要量
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
三、在医疗中的应用
氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。
四、与衰老的关系
老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入
五 含有氨基酸的食物
氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多
牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬
动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等
*玉米种严重缺乏赖氨酸
蛋白质的功能：1结构和支持作用，无论是细胞膜，细胞核，还是细胞质，蛋白质都作为主要成分参与这些结构的构成。
2催化作用：生物体内的各种化学反应，几乎都需要催化剂的催化作用才能进行，而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类，其化学本质上都是蛋白质。
3：调节作用：生物体内有些激素如胰岛素，生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。
4：运输作用：细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输；血液中有许多蛋白质具有运输功能，如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。
5：防御作用：高等动物机体免疫系统中的抗体能够抵御外来有害物质的侵袭，这些抗体既免疫球蛋白
6：运动功能：肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果；细胞分裂和细胞的各种运动都与蛋白质有关
氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式
是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。
氨基酸的分类
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
检测：
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
蛋白质：
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。
必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
（一） 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还；
（二） 色氨酸：促进胃液及胰液的产生；
（三） 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
（四） 蛋氨酸；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五） 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
（六） 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于（1） 甲状腺（2）性腺；
（七） 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；
（八） 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九） 组氨酸：作用于代谢的调节；
（十）精氨酸：促进伤口愈合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
◇必需氨基酸（essential amino acids）
指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）
指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
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分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。
氨基酸所对应的密码子表
第二个字母
第一个字母
U
C
A
G
第三个字母
U
苯丙氨酸
丝氨酸
酪氨酸
半胱氨酸
U
U
苯丙氨酸
丝氨酸
酪氨酸
半胱氨酸
C
U
亮氨酸
丝氨酸
终止
终止
A
U
亮氨酸
丝氨酸
终止
色氨酸
G
C
亮氨酸
脯氨酸
组氨酸
精氨酸
U
C
亮氨酸
脯氨酸
组氨酸
精氨酸
C
C
亮氨酸
脯氨酸
谷氨酰胺
精氨酸
A
C
亮氨酸
脯氨酸
谷氨酰胺
精氨酸
G
A
异亮氨酸
苏氨酸
天冬酰胺
丝氨酸
U
A
异亮氨酸
苏氨酸
天冬酰胺
丝氨酸
C
A
异亮氨酸
苏氨酸
赖氨酸
精氨酸
A
A
甲硫氨酸
苏氨酸
赖氨酸
精氨酸
G
A
（起始）
G
缬氨酸
丙氨酸
天冬氨酸
甘氨酸
U
G
缬氨酸
丙氨酸
天冬氨酸
甘氨酸
C
G
缬氨酸
丙氨酸
谷氨酸
甘氨酸
A
G
缬氨酸
丙氨酸
谷氨酸
甘氨酸
G
G
（起始）
人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给， 这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。 8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：“假设来写一两本书”就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸的种类有22种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有9种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十三种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 一、赖氨酸 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生） 色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。 三、苯丙氨酸（参与消除肾及膀胱功能的损耗） 苯丙氨酸是人体必须的氨基酸之一，经食物摄取后，部分用于合成蛋白质，其余部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化为其他生理活性物质。 四、蛋氨酸(参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能) 蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。 五、苏氨酸（有转变某些氨基酸达到平衡的功能) 苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用，在体内能促进磷脂合成和脂肪酸氧化。其制剂具有促进人体发育抗脂肪肝药用效能，是复合氨基酸输液中的一个成分。同时，苏氨酸又是制造一类高效低过敏的抗生素——单酰胺菌素的原料。 六、异亮氨酸（参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢) 缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。 七、亮氨酸（作用平衡异亮氨酸) 亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂. 八、缬氨酸（作用于黄体、乳腺及卵巢) 当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。 九、组氨酸（作用于代谢的调节) 组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。 组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。 十、精氨酸（促进伤口愈合，精子蛋白成分) 精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分，具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸，可以增加肝脏中精氨酸酶的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以，精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。 精氨酸是一种双基氨基酸，对成人来说虽然不是必需氨基酸，但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下，如果缺乏精氨酸，机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高，甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶，精氨酸对其也是必需的，否则不能维持其正常的生长与发育。 精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用，它可促进胶原组织的合成，故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高，这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。 精氨酸的免疫调节功能，可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化），补充精氨酸能增加胸腺的重量，促进胸腺中淋巴细胞的生长。 补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积，降低肿瘤的转移率，提高动物的活存时间与存活率。 在免疫系统中，除淋巴细胞外，吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后，可活化其酶系统，使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。 游离氨基酸 游离氨基酸 是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisheretal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。 天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。 肽 是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。氨基酸的分子最小，蛋白质最大，两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。 肽是精准的蛋白质片断，其分子只有纳米般大小，肠胃，血管及肌肤皆极容易吸收。二胜肽（简称二肽），就是由二个氨基酸组成的蛋白质片断。 肽的概念 肽 (peptide)是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，是介于大分子蛋白质和氨基酸之间的一段最具活性、最易吸收、生理功能效价高的一种崭新营养。一般都由L型α-氨基酸组成，也称多肽，是生物体内一类重要的活性物质。 R是不同氨基酸的侧链。因氨基酸的组份和顺序各不相同而组成不同的肽。由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽，组成多肽的氨基酸单元称为“氨基酸残基”。肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连。 分子量段在5000~180之间的才能称为“肽”。分子量段在5000~3000之间的肽称为“大肽”；分子量段在3000~1000之间的肽称为“多肽”，分子量段在1000~180之间的称为“小肽”、“寡肽”、“低聚肽”，也称为小分子活性多肽，一般由2~6个氨基酸组成。 （摘自“中国肽谷-九生堂”） 肽的种类 多肽大体上分为：多肽类药物和多肽类保健品。 1.传统的多肽类药物主要是多肽类激素，近年来对多肽类药物的开发已经发展到疾病防治的各个领域，特别是在以下各领域发展较快。 1.1抗肿瘤多肽 肿瘤的发生是多种因素作用的结果，但最终都要涉及癌基因的表达调控。现在已发现很多与肿瘤相关的基因以及对肿瘤产生作用的调控因子，筛选与这些基因及与调控因子特异结合的多肽，已成为寻找抗癌药物的新热点。如生长抑素已用于治疗消化系统内分泌肿瘤；美国学者发现了一个能在体内显著抑制腺癌的六肽；瑞士科学家发现一个能诱导肿瘤细胞凋亡的八肽。 1.2 抗病毒多肽 病毒通过与宿主细胞上的特异受体结合吸附细胞，依赖其自身的特异蛋白酶进行蛋白加工及核酸复制。因此可从肽库内筛选与宿主细胞受体结合的多肽，或能与病毒蛋白酶等活性位点结合的多肽，用于抗病毒的治疗。目前，加拿大、意大利等国家已从肽库内筛选到很多具有抗病毒性的小肽，有些小肽已进入临床试验阶段。2004年6月中国科学院微生物研究所传出消息，该所承担的中科院知识创新工程重要方向项目“SARS冠状病毒细胞融合机制和融合抑制物研究"，由中科院微生物研究所和武汉大学生命科学院现代病毒学研究中心合作取得重大进展。实验证明，所设计的HR2多肽能够高效抑制SARS病毒对培养细胞的感染，有效抑制浓度在几个纳摩尔(nmole)浓度水平，合成和表达的HR1多肽的病毒感染抑制实验以及HR1与HR2的体外结合实验也取得了重要进展， 所研制的阻止SARS病毒融合的多肽药物可以预防病毒的感染，对于已感染病毒的患者，则可阻止病毒在体内的进一步扩展。该多肽药物具有预防和治疗双重功能。第四军医大学细胞工程研究中心的科研人员已合成出能有效阻止和抑制SARS病毒侵入细胞的9个多肽。 1.3 多肽疫苗 多肽疫苗与核酸疫苗是目前疫苗研究领域内较受重视的研究方面之一，目前世界上对病毒多肽疫苗进行了大量的研究和开发。如1999年美国NIH公布了两种HIV-I病毒多肽疫苗对人体进行的临床试验结果；国外学者从丙肝病毒(HCV)外膜蛋白E2内筛选出一种多肽，它可刺激机体产生保护性抗体；美国正在开发疟疾多价抗原多肽疫苗；宫颈癌人乳头瘤病毒多肽疫苗已进入II期临床试验。我国在多种多肽疫苗研究方面也已做了大量的工作。 1.4 细胞因子模拟肽 利用已知细胞因子的受体从肽库内筛选细胞因子模拟肽，近年成为国内外研究的热点。国外已筛选到了人促红细胞生成素、人促血小板生成素、人生长激素、人神经生长因子及白介素-1等多种生长因子的模拟肽,这些模拟肽的氨基酸序列与其相应的细胞因子的氨基酸序列不同，但具有细胞因子的活性，并且具有相对分子质量小等优点。目前这些细胞因子模拟肽正处于临床前或临床研究阶段。 1.5抗菌活性肽 当昆虫受到外界环境刺激时会产生大量具有抗菌活性的阳离子多肽，目前已从中筛选出百余种抗菌肽。体内外实验证实,很多抗菌肽不仅有很强的抗菌、杀菌能力，而且还能杀死肿瘤细胞。 1.6 用于心血管疾病的多肽 很多植物中含有具有降血压、调血脂、溶血栓等作用的物质，这些物质不仅可用作药物，亦可用作保健食品。现已发现其中很多有效成分是小分子肽，因此从植物中发现新的活性肽并进行研究和开发已成为多肽类药物研究的热点途径。 1.7 诊断用多肽 多肽在诊断试剂中最主要的用途是用作抗原，检测相应病原生物的抗体。多肽抗原的特点是比天然微生物或寄生虫蛋白抗原的特异性强，且易于制备。现在用多肽抗原装配的抗体检测试剂包括：甲、乙、丙、庚型肝病病毒、艾滋病病毒、人巨细胞病毒、单纯疱疹病毒、风疹病毒、梅毒螺旋体、囊虫、锥虫、莱姆病及类风湿等检测试剂。使用的多肽抗原大部分是从相应致病体的天然蛋白质内分析筛选获得，有些是从肽库内筛选获得的全新肽。 2.我国目前多肽类药物及保健品的研究与生产概况 2.1 多肽类药物的研究与生产概况 近年来，随着药学、医学、医学免疫学以及分子生物学理论及技术的不断发展，人们对多肽类物质的生物活性有了更深刻的认识，对该类物质的研究也涉及到很多新的领域。我国在多肽类药物的研究和开发方面也呈现出前所未有的繁荣，新的药物不断开发、被批准生产。中国药典2000年版二部、国家食品药品监督管理局2002年国家标准、近几年已获生产批准文号以及近年批准进行临床试验的多肽类药物。我国多肽类药物创新性不够，很多种新药是以改变剂型和给药途径的方式出现，与国外相比仍有差距。 2.2 多肽类保健品的研究与生产概况 近年来，我国的多肽类保健品市场日趋繁荣。目前我国有多个企业将一些来源于动植物的小分子活性肽开发为保健品。这些保健品具有很好的生物活性和较高的吸收率，在国内市场上逐渐占据了一席之地。例如，我国第一个实现多肽产业化的企业——武汉九生堂生物工程有限公司近年来在多肽类保健品的研究和开发上投入较多，先后有“三九蛋白肽”口服液、“三九牌大豆多肽”口服液、“谷胱甘肽”口服液、“苦瓜多肽”口服液等产品投入市场。采用酶法以不同的动物、植物、藻类等来源的蛋白质为原料，先后生产出100多种肽类产品。预计在今后几年内，这类产品将成为多肽类产业的主要产品。 2.3 我国多肽类药物生产企业概况 据不完整的统计,全国目前从事生化与生物技术药物生产的制药企业有400多家，其中约80%的企业均生产不同类型和不同规模的多肽类药物,这些企业主要分布在一些经济发达的省和市，如北京、上海、广东、吉林、浙江、江苏、山东等。在这些厂家中，约80%采用现代生物技术进行生产，有的还采用提取分离法、酶解法以及固相合成等方法进行生产。其中上海科肽引入国际最新技术，每年为国内客户提供上千条多肽合成，国内有些企业与国外相关企业合作，正在建立规模化的多肽类药物生产基地 3.我国多肽类药物发展方向与前景 3.1 开发新的多肽类药物资源 目前我国获取活性多肽仍然是以人和动物来源为主，然而多肽类物质广泛存在于各种生物体内，对其来源有待进一步拓宽。新的多肽类药物资源的寻找可从以下几方面考虑。 3.2 利用现代生物技术进行多肽类药物的生产和改进 通过10多年的跟踪研究与创仿相结合的开发阶段，目前我国的生物技术药物研究已开始步入自主创新时期，尤其是利用现代生物技术生产多肽类药物将成为我国今后多肽类药物生产和改进的主要途径，具体有以下几个方面。 3.3 多肽类药物的新剂型和新型给药系统的研制 多肽类药物相对分子质量较大，脂溶性差，难以透过生物膜，一般只能注射给药。但注射给药,尤其是需要频繁给药的药物，对患者来说是很不方便的。因此，在解决普通多肽类药物注射剂的稳定性问题的同时，其非注射剂型的研制也是我国医药产业寻求创新的一条出路。多肽类药物非注射途径可以分为肺部途径、黏膜途径(鼻腔黏膜、口腔黏膜等)、透皮途径、口服途径等，每一种给药途径均需要研制与之相适应的制剂或给药系统。 3.4 多肽类药物的化学修饰 将多肽与生物可降解的高分子可溶性化合物通过一定化学手段结合成复合物，可赋予多肽类药物一些新的优良性能，如：免疫原性降低或消失、不良反应减少；循环的半衰期延长；专属性强；物理、化学及生物稳定性增强。通常选用的高分子化合物有右旋糖酐、清蛋白、聚乙二醇(PEG)等，其中以PEG最为常用。目前我国已经在这方面进行了很多研究，几种修饰后的多肽类药物已经获准临床试验，有的已经获得了生产批号。通过对原来的多肽类药物进行化学修饰不失为一种有效的改进方法，将成为我国多肽类药物今后发展的一个途径。 3.5 新的适应证的发现 对于多肽类药物新的适应证的研究也很重要。有些多肽类药物具有广泛的生物活性，但由于研究不够深入，往往只利用其某一方面，而忽略了其他方面的作用或视为副作用。因此，对多肽类药物多种药理作用的研究利用，也是今后开发值得进行的工作。 综上所述，我国多肽类药物近年来有了长足的发展，但与发达国家相比仍有较大差距。今后我国应进一步实现对多肽类药物品种的创新，形成具有我国特色的多肽类药物产业风格，力求在国际上打出自己的名牌，逐步扩大我国多肽类药物在国际市场的份额。同时，应加大对基础研究的投资，加强人才的培养与引进，重视和支持企业和研究机构的一体化联合，提高产品的技术含量，注重创新性的发展，加快科研成果的产业转化进程。（摘自《中国生物技术产业发展报告》） 4、中国酶法多肽代表人物：邹远东教授 邹远东，多肽科学家、世界著名酶法多肽专家、联合国和平使者、全国企业十大创新人物、全国优秀民营科技企业家、中国自主创新重大典型人物、世界多肽营养理论和实践创始人、奠基人、先行者。邹远东的主要成就是他在世界上创立了酶法多肽；他对人类的杰出贡献是对肽的“十三大新发现”；他研制的肽与同行最大的不同的是具有极强的活性和多样性；他在肽领域为中国在世界上争得20个世界第一；他是世界上第一个将生物活性肽的研究成果实现工业化的科学家；他研制的多肽在“分子量段分布”、“氨基酸组成”、“功能稳定性”、“无苦味”、“极强活性”和“绿色属性”六个方面处于世界领先地位，他的产品已造福千万人。 邹远东是湖北广水市（原应山县）人，58岁，博士、高级工程师、高级研究员、高级经济师、高级营养师、高级营养技师、高级经营师，武汉生物工程学院教授，武汉大学生命科学基金会理事，中国生物工程学会会员，《中国生物工程》杂志理事会理事，中国发明协会会员、中国肽谷-武汉九生堂生物工程有限公司首席科学家，湖北三九长江实业公司董事长，湖北襄樊三九酿酒厂法人代表，温州民营经济发展促进会高级顾问，山东阳信县政府高级顾问，东莞市常平镇（县级镇）政府高级顾问，山东烟台源力德海洋生物有限公司首席科学家，新疆鹰肽生物科技有限公司首席科学家，浙江杭州肽谷生物科技有限公司首席科学家，《科学中国人》专家委员，《当代经济》、《企业与企业家》高级顾问，《中国知识产权年鉴》编委，《中国生物技术产业发展报告》撰稿人，兼任世界多家研究机构和技术团体专家、教授、研究员、高级工程师、高级技术顾问、高级评估师等。 2003年邹远东被联合国授予“和平使者”；2006年被评为“全国企业十大创新人物”、“中国改革创新优秀人物”；2006年还被中国政府评为“全国优秀民营科技企业家”、“湖北省十大创新人物”、“全国自主创新重大典型人物”。他是湖北省第八届党代会党代表，列席湖北省委重要会议的企业领导人。 10多年来，邹远东先后发明“酶法多肽”专利29项，其中11项已实现成果转化，如“三九蛋白肽”、“三九牌大豆多肽”、“三九降脂肽”、“三九减肥肽”、“九生牌苦瓜多肽”等都取得了较好的经济效益和社会效益。他的专利成果“三九蛋白肽”被列为“国家火炬计划项目”、“国家863计划项目”、“中国工业500项重大科技成果转化项目”、“中南六省二市省市长联席会议重点协作项目”、“中国深圳首届国际高新技术成果交易会首个成交项目”、“中国重庆首届国际高新技术成果交易会首个成交项目”；他发明的“大豆多肽”，被国家列为“科技型中小企业技术创新基金无偿资助项目”，获得国家创新基金的扶持，他发明研制的“苦瓜多肽”，被世人称为“植物胰岛素”，又一次被列为国家“科技型中小企业技术创新基金无偿资助项目”，获得地方政府和国家创新基金的扶持。他发明研发全卵蛋白肽、大豆多肽项目分别获得湖北省和武汉市重大科技成果证书，他的多个生物活性肽项目先后还被列为“鄂港经贸洽谈会重点推荐项目”、“鄂澳经贸合作洽谈会重点推荐项目”，他发明研发的“大豆寡肽”于2004年被中国保健协会列为“中国保健行业重大事件”之一。他所领导的企业中国肽谷-武汉九生堂生物工程有限公司和他创立的酶法多肽产业的发展情况于2003年被中国国家发改委编入《中国生物技术产业发展报告》一书作为中国生物活性肽产业发展的前景和方向。邹远东的29项生物活性肽专利先后获得国内外各种奖励200多项。2007年在第四届中国国际专利与名牌博览会上，他的企业被评为“商标十佳企业”，个人获得“专利十佳”。他的系列专利先后被国家知识产权局编辑出版的《中国专利信息》、《2005年中国知识产权年鉴》、《中国专利人大全》第五卷编入。 邹远东创立和奠定了“酶法多肽”的理论基础，是多肽理论创新的先行者、呐喊者和耕耘者。他著有《肽营养学》、《酶法多肽论》、《多肽与健康》、《狙击非典中国肽谷》四部著作。先后发表酶法多肽学说论文300多篇，其代表作《肽引发21世纪营养革命》、《多肽的十大吸收机制》、《多肽的绿色属性》、《多肽狙击非典论》、《八看识好肽》、《生物活性肽：21世纪人类生命健康的宠儿》、《多肽改变人类生活方式》、《酶法多肽，直指现代病》、《多肽免疫，非典给人类催生的新补丁》、《现代新型免疫品三九蛋白肽》、《酶法多肽：事关十亿农民的点金大产业》等在世界上产生了重大而深远影响，他的理论掀起了“多肽热”“正引发21世纪营养革命”。他的论文《生物活性肽：21世纪人类生命健康的宠儿》获世界优秀论文大奖。他的有些论文被国家有关部门收藏，世界上很多盈利型网站将他的论文作为收费才能阅读的文章。邹远东多肽营养理论影响和指引着当今世界肽的研究的方向。《中国医药报》以《酶法多肽学说奏响肽健康主旋律》为题进行了整版报道。邹远东的多肽营养理论是100多年来肽研究的理论宝库中一枝崭新的奇葩。 邹远东崭新的肽理论正指引和影响着世界众多肽企业及研究机构的研究、开发、生产、销售、经营和发展。在他的理论和实践启示下，世界千万个企业进入肽这一新行业，一个新兴肽产业正在世界范围内悄然崛起。 生物活性肽 现代营养学研究发现：人类摄食蛋白质经消化道的酶作用后，大多是以低肽形式消化吸收的，以游离氨基酸形式吸收的比例很小。中国肽谷专家组进一步的试验又揭示了肽比游离氨基酸消化更快、吸收更多，表明肽的生物效价和营养价值比游离氨基酸更高。这也正是活性肽的无穷魅力所在。 生物活性肽是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前国际食品界最热门的研究课题和极具发展前景的功能因子。 几种重要活性肽研究简介 乳肽 国际上在乳肽食品的开发研究和生产方面以日本森永乳业公司为代表。早在20世纪50年代，该公司即以乳酪蛋白酶解制取了第一代的酪蛋白肽和氨基酸混合物，含5～8个氨基酸组成的肽和70％以上的游离氨基酸，用于低抗原性防过敏牛奶粉，在市场上行销40多年；60～70年代，开发出第二代的高度水解乳清蛋白肽混合物，含10～12个氨基酸组成的肽和40％～60％的游离氨基酸。以上两代产品的游离氨基酸含量过高，影响了产品的风味和生物效价；90年代，推出了低度水解乳清蛋白肽混合物，含10～15个氨基酸组成的肽和20％以下的游离氨基酸，产品风味明显改善，生物效价提高。 1992年，Haque.Z.U和Mozffar.Z研究了胰蛋白酶、凝乳蛋白酶等酶的固定化反应器制取乳肽的工艺，可以通过调节流速来控制反应程度，并通过重复使用酶来降低成本。1989年，Maubois.J.D.和Ieonil.j.研究了带超滤膜的酶反应器，在反应器内加入钙和磷酸根离子，用于制备酪蛋白磷酸肽和去磷酸化酪蛋白多肽。 我国对乳肽的研究不多，主要是进行蛋白酶的筛选和酶解工艺的优化，如1991年，肖安乐等人筛选出胰蛋白酶的胰酶是水解变性乳清蛋白质的最佳酶种；1994年，王凤翼等人对胰蛋白酶控制水解α－酪蛋白的最佳条件进行了优选；张和平等人采用胰蛋白酶水解热敏性乳清蛋白，获得热稳定好、易溶解的多肽，并以此开发出稳定性良好的乳清饮料；1995年，于江虹也从牛乳酪蛋白中分离提纯获得酪蛋白磷酸肽，证实了其在小肠中可与钙、铁等矿物质形成可溶性络合物，促进人体对钙、铁的吸收；广州市轻工研究所生产的酪蛋白磷酸肽CPP含量达85％以上，易溶于水，加工性能稳定，已在我国市场上推出。最近，我国生物工作者开发了采用微生物发酵控制、蛋白转化率高的乳肽产品，其中氨态氮占20％左右、肽态氮占80％左右，产品无不良气味，已获专利；湖北工学院吴思方等人进行了固定化胰蛋白酶生产酪蛋白磷酸肽的研究，CPP得率为21.3％，产品中CPP总含量为15％，此工艺中酶可重复多次使用，既降低了成本，又有利于产品分离和生产自动化。 大豆肽 大豆肽是大豆蛋白质经酸法或酶法水解后分离、精制而得到的多肽混合物，以3～6个氨基酸组成的小分子肽为主，还含有少量大分子肽、游离氨基酸、糖类和无机盐等成分，分子质量在1000μ以下。大豆肽的蛋白质含量为85％左右，其氨基酸组成与大豆蛋白质相同，必需氨基酸的平衡良好，含量丰富。大豆肽与大豆蛋白相比，具有消化吸收率高、提供能量迅速、降低胆固醇、降血压和促进脂肪代谢的生理功能以及无豆腥味、无蛋白变性、酸性不沉淀、加热不凝固、易溶于水、流动性好等良好的加工性能，是优良的保健食品素材。 大豆肽的生产有酸法水解和酶法水解。酸法因水解程度不易控制、生产条件苛刻、氨基酸受到损害而很少采用；酶法水解易控制、条件温和、不损害氨基酸而大多被采用。酶的选择至关重要。通常选用胰蛋白酶、胃蛋白酶等动物蛋白酶，也可选用木瓜和菠萝等植物蛋白酶。但应用较广的主要是放线菌166、枯草芽孢杆菌1389、栖土曲霉3942、黑曲霉3350和地衣型芽杆菌2709等微生物蛋白酶。 20世纪70年代初，美国首先研制出大豆肽，D.S公司建成了年产5000吨食用大豆肽装置；日本于80年代开始研制大豆肽，不二制油公司首先采用酶法规模化生产出3种大豆肽，雪印和森永等乳业公司应用大豆肽生产食品。 据著名酶法多肽专家邹远东介绍，我国于２０世纪８０年代后期开始研究大豆多功能肽，“九五”期间，“大豆多肽的开发与应用”被列入国家重点科技攻关项目。一些高等院校及科研单位相继开展了对大豆蛋白的酶法水解、大豆肽的功能性质和生理活性的研究。武汉九生堂生物工程公司对大豆寡肽的制备、提取纯化及功能性进行了广泛的研究，取得了可喜成果，其生产的大豆多肽分子量段、氨基酸组成及绿色食品属性，目前已处于国内外同行业领先水平。 江西省科学院高科技中心采用ASI389中性蛋白酶和木瓜蛋白酶双酶水解生产大豆肽，使大豆肽生成率为62.9％，肽态氮含量大于85％，游离氨基酸含量小于8％，平均肽键长度5～8，分子质量2000μ左右。双酶水解工艺既缩短了酶解时间、提高了蛋白质水解度，又减轻了产品苦味。华南理工大学用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解试验，测得木瓜蛋白酶的动力学常数。另外，无锡轻工大学对大豆肽的生理功能及作用效果进行了研究；郭敏亮采用豆粕生产出大豆肽饮料等。 根据大豆肽的理化特性，可用大豆肽为基本素材，开发肠胃功能不良者和消化道手术病人康复的肠道营养食品的流态食品、降胆固醇、降血压、预防心血管疾病的保健食品，增强肌肉和消除疲劳的运动员食品、婴幼儿及老年人保健食品、促进脂肪代谢的减肥食品、酸性蛋白饮料和用作促进微生物生长、代谢的发酵促进剂等。 高F值寡肽 高F值寡肽即是由动、植物蛋白酶解后制得的具有高支链、低芳香族氨基酸组成的寡肽，以低苯丙氨酸寡肽为代表，具有独特的生理功能。F值是指支链氨基酸（BCAA）与芳香族氨基酸（AAA）的摩尔比值。 1976年，Yamashita等人首次利用胃蛋白酶和链霉蛋白酶从鱼蛋白和大豆分离蛋白酶解中制得含低苯丙氨酸的寡肽混合物，产率分别为69.3％和60.9％，苯丙氨酸含量分别为0.05％和0.23％。1982年，Nakhost等人用α－胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A酶解大豆蛋白，也制得相似的产物。1986年，Soichi等人进行了多种酶分别酶解乳清蛋白制取低苯丙氨酸寡肽的多种工艺、方法试验，结果以胃蛋白酶－链霉蛋白酶两步水解法为佳，产品得率为81.0％、苯丙氨酸含量为0.30％。1991年，Shinya等人用嗜碱蛋白酶和肌动蛋白酶水解玉米醇溶蛋白，制取了无苦味高F值寡肽，产率为56.0％，F值20.00，AAA含量为1.86％。 1996年，西班牙的Bautista等人用肌动蛋白酶和Kerase中性蛋白酶酶解葵花浓缩蛋白，制取高F值寡肽，产率为24.8％，F值为20.47，AAA含量为1.01％。王梅也在1992年首次采用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶降解玉米黄粉；成功地研制出高F值寡肽混合物，产率为7.9％，F值为31.00，AAA含量为0.06％，完全符合高F值制剂的要求，为解决玉米湿法淀粉厂副产品──黄粉的综合利用开创了新路子。 高F值寡肽具有消除或减轻肝性脑病症状、改善肝功能和改善多种病人蛋白质营养失常状态及抗疲劳等功能，除可制作治疗肝疾药品外，还可广泛用作保肝、护肝功能食品，烧伤、外科手术、脓毒血症等高付出病人及消化酶缺乏患者的蛋白营养食品和肠道营养剂，高强度劳动者和运动员食品营养强化剂等。 谷胱甘肽（GSH） 谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸经肽键缩合而成的活性三肽，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子和抗衰老因子。日本在50年代开始研制并应用于食品，现已在食品加工领域得到广泛应用。我国对谷胱甘肽的研究尚处于起步阶段。 谷胱甘肽的生产方法主要有溶剂萃取法、化学合成法、微生物发酵法和酶合成法等4种，其中利用微生物细胞或酶生物合成谷胱甘肽极具发展潜力，目前即以酵母发酵法生产为主。 由于谷胱甘肽分子有一个特异的γ－肽键，决定了它在人机体中的许多重要生理功能，如蛋白质和核糖核酸的合成、氧及营养物质的运输、内源酶的活力、代谢和细胞保护、参与体内三羧酸循环及糖代谢，具有抗氧化、抗疲劳、抗衰老、清除体内过多自由基、解毒护肝、预防糖尿病和癌症等功效，因此而成为机体防御功能肽的代表。谷胱甘肽除可在临床上用作治疗眼角膜疾病，解除丙烯酯、氟化物、重金属、一氧化碳、有机溶剂等中毒症状的解毒药物外，还可用于运动营养食品和功能食品添加剂等。 活性肽的分类 活性肽的分类可按原料来源和保健功能来划分。按原料划分的类别有： 乳肽 主要由动物乳中酪蛋白与乳清蛋白酶解制得，比原蛋白更易溶解于水和被人体消化吸收，且耐酸、耐热、渗透压低，是活性肽中需求量最大、应用最广的保健食品素材。 大豆肽 由大豆蛋白酶解制得。具有低抗原性、抑制胆固醇、促进脂质代谢及发酵等功能。用于食品能快速补充蛋白质源，消除疲劳以及作为双歧杆菌增殖因子。 玉米肽 由玉米蛋白酶解制得。具有抗疲劳，改善肝、肾、肠胃疾病患者营养的功能，并可促进酒精代谢，用做醒酒食品。 豌豆肽 酶解豌豆蛋白制得。口味温和、价廉，可用于婴儿配方乳粉。 卵白肽 酶解卵蛋白制得。具有易消化吸收、低抗原、耐热等特点，可用于流动食品、营养食品或糕点中。 畜产肽 由牲畜肌肉、内脏、血液中的蛋白经酶解而制得，如脱脂牛肉酶解制得牛肉肽，含较高支链氨基酸和肉毒碱，是低热量蛋白质补充剂；新鲜猪肝经酶解、脱色、脱臭、超滤精制得肝肽，可作促铁吸收剂，用于婴儿食品、饮料、糕点等；猪血经酶解制得血球蛋白肽，可用于各类食品。 水产肽 各种鱼肉蛋白酶解制得的肽，如沙丁鱼肽，是血管紧张素转换酶抑制肽，不含苦味，可用于制作防治高血压的保健食品或制剂。 丝蛋白肽 蚕茧丝蛋白经酶解制得的低肽，具有促进酒精代谢、降低胆固醇、预防痴呆等多种功能，可用于醒酒食品和特种保健食品。 复合肽 动植物、水产、畜产等多种蛋白质混合物经酶解制得的复合肽，具有改善脂质代谢功能，可用于各类保健食品。 按活性肽保健功能分类有 易消化吸收肽：主要是二肽、三肽等低肽，比氨基酸消化吸收快，吸收率高，并具有低抗原性、低渗透压，不会引起过敏、腹泻等不良反应，适用于胃功能低下、消化道疾病患者术后恢复、耐久力运动员、婴幼儿及老人的滋补食品。 抗菌肽 又称抗微生物肽，广泛分布于自然界，在原核生物和真核生物中都存在。如植物、微生物、昆虫和脊椎动物在微生物感染时迅速合成而得，也可采用基因克隆技术生产，如乳链菌肽（Nisin）即具有很强杀菌作用。抗菌肽主要用于食品防腐保鲜。 吗啡片肽 源于动物乳中酪蛋白、乳清蛋白、乳球蛋白分离和血红蛋白、植物蛋白酶解而得，是最早的食品蛋白肽，具有镇痛、调节人体情绪、呼吸、脉搏、体温、消化系统及内分泌等功能。 类吗啡拮抗肽 用牛乳K－酪蛋白经胰蛋白酶作用分离而得，与类吗啡肽相拮抗，具有抑制血管紧张素转换酶与平滑肌收缩活性等功用。 血管紧张素转换酶抑制肽（简称ACEI肽） 从天然蛇毒中分离和细菌胶原酶降解胶原蛋白或牛乳酪蛋白、大豆、玉米、沙丁鱼、磷虾蛋白等酶解而制得的ACEI肽，是血管紧张素转换酶抑制剂，具有降血压的显著功效。其低肽易消化吸收，具有促进细胞增殖、提高毛细血管通透性等作用，可用做降压功能食品基料。 抑制胆固醇作用肽 大豆等植物蛋白经胃蛋白酶或胰酶作用而制得，具有高疏水性，能刺激甲状腺素的分泌，促进胆固醇的胆汁酸化，增加胆固醇排泄，用于降胆固醇的保健食品。 促进矿物质吸收肽 主要是动物乳中酪蛋白经胰蛋白酶作用后制得的酪蛋白磷酸肽（CPP），具有促进钙、铁吸收的功能，可用于幼儿、老年食品和耐乳糖过敏的酸奶等产品。 机体防御功能肽 如谷胱甘肽（GSH），系用微生物细胞或酶生物合成，也可用大肠杆菌重组生产，具有多种重要生理功能。 苦味肽 是蛋白质酶解液中的苦味物质，由某些疏水基因和疏水性氨基酸构成，可用活性炭吸附或用某些端肽酶、乳酸菌、酿酒酵母等微生物进一步水解，脱除或减轻苦味后，其必需氨基酸含量比酶解液中更高，营养价值更大，可用做食品营养强化剂。 肝性脑病防治肽 如F值寡肽，系由动物或植物蛋白酶解制得，用于防治肝性脑病药品和护肝保健食品或抗疲劳食品。 活性肽的生产方法 天然活性肽的分离提取 存在于细菌、真菌、动植物等生物体内的激素、酶抑制剂等天然活性肽，经分离提取而得。 食品蛋白质水解制取活性肽 一般采用酸水解，工艺简单、成本低，但因氨基酸受损严重、水解难控制而较少应用。 化学合成活性肽 采用液相或固相化学合成法可制取任意需要的活性肽，但因成本高、副反应物及残留化合物多等因素而制约其发展。 基因重组法制取活性肽 采用DNA重组技术制取活性肽的试验研究尚在进行中。 酶法生产活性肽 产品安全性极高，生产条件温和，水解易控制，可定位生产特定的肽，成本低，已成为最主要的生产方法。 酶法生产活性肽工艺一般流程为：选择原料蛋白→预处理→酶解→精制→成品 原料选择原则 根据所需生产的活性肽的氨基酸组成或结构特点来选择相应原料；选用廉价农副产品、食品工业废水及废物，开展综合利用，变废为宝，减少环境污染，降低生产成本。 酶的选择主要是对酶按原料蛋白组成与酶的专一性进行筛选，也可根据活性肽的结构，应用酶工程生产高活性特定酶。由于单一酶系往往转化效果不佳，采用复合酶系降解作用较好。 酶法生产活性肽的下游技术主要包括分离、精制和分析试验。由于目标活性肽在生产反应体系中含量甚微，传统分离技术往往无能为力，必须采用吸附分离、色谱分离、超滤膜分离、反渗透等现代分离技术和脱色、脱臭、脱苦等提纯精制技术。尤其是苦味直接影响食品的风味和口感，往往决定了活性肽的应用前景，因此，脱苦技术研究日盛。研究发现，蛋白质酶解液中的苦味主要来自于苦味肽──由某些疏水基因及疏水性氨基酸构成的苦味物质。要脱苦则必须使这些碱性氨基酸从苦味上解放出来。应用微生物直接脱苦效果好，很有发展前景，如端肽酶能从线性肽链的末端移去若干个氨基酸分子，使苦味肽的苦味减轻，对于完整的环形结构的蛋白质大分子，端肽酶无法发挥作用，必须先用内切酶切断肽链，再用端肽酶脱苦。通常将内切酶与端肽酶联合使用。以水解疏水性氨基酸残基及脯氨酸构成肽链的端肽酶脱苦作用最有效。由于肽酶价格昂贵，限制了其在食品工业上的应用。乳酸菌、酿酒酵母等微生物的内源酶中存在着广泛的肽酶谱系，同样具有较好的脱苦作用，且价格低廉、来源广泛，很有发展前景。